日本結晶学会誌
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カテコール2, 3-ジオキシゲナーゼ (メタピロカテカーゼ) の結晶構造
喜田 昭子三木 邦夫
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2000 年 42 巻 4 号 p. 361-366

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抄録

The three-dimensional structure of catechol 2, 3-dioxygenases (metapyrocatechase, MPC), which catalyzes the proximal extradiol cleavage reaction of catechol and 3- or 4-substituted catechol, has been determined at 2.8Å resolution. The enzyme is a homotetramer with non-crystallographic 222 symmetry and each subunit is folded into two similar domains. The active site structure reveals a distorted tetrahedral Fe (II) site coordinated by three endogenous ligands (His 153, His214, and G1u265) and an acetone molecule.

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