ブタ歯髄組織からmalate dehydrogenase (EC.1.1.1.37:MDH)の部分精製を試みた.歯髄から得られた粗酵素抽出液のMDH比活性は0.039 units/mg proteinであった.硫酸アンモニウム分画およびセファデックスG-150カラムクロマトグラフィーによって,本酵素は比活性0.46 units/mg proteinとなり,回収率34.2%で,粗酵素抽出液と比較して11.9倍に部分精製されていた.
至適pHはL-リンゴ酸の酸化反応において,本酵素はアルカリ側で高い活性を示した.すなわち,pH9.0を境界として酸性側では酵素活性は低下し,アルカリ側では活性は安定していた.オキザロ酢酸の還元反応においてはpH7.0で最大活性を示した.また,本酵素の基質および補酵素に対するKm値はL-リンゴ酸:7.4×10-5M,NAD+:9.1×10-5M,オキザロ酢酸:7.7×10-5M,NADH:7.9×10-5Mであった.
