2019 年 31 巻 180 号 p. J69-J75
核やミトコンドリア、細胞質に存在する種々のタンパク質は、セリン/スレオニン残基にN-アセチルグルコサミン(GlcNAc)が1分子結合したO-GlcNAc(O-結合型N-アセチルグルコサミン)修飾を受けている。O-GlcNAc修飾を受けるタンパク質は、シグナル構成因子、転写因子、エピジェネティック制御因子、ヒストンなど多種多様であることが明らかにされている。O-GlcNAcの機能も多種多様で、リン酸化抑制、転写活性の調節、タンパク質の安定化、細胞内局在の調節などがある。近年、マウス/ヒトの多能性幹細胞において、O-GlcNAcは未分化/分化状態を調節する主要因子として注目され始めており、O-GlcNAcの機能について徐々に明らかにされている。本稿では、マウス/ヒトの多能性幹細胞におけるO-GlcNAcの多彩な機能を紹介する。