1. Im Mazerationssaft von Bac. prodigiosus wurde Proteinase (PH 6, 5-7, 5), Tripeptidase-(PH 7, 5-8, 0), Dipeptidase (PH 7, 5-8, 0), Acylase-(PH 8, 0-9, 0) und Halogenacylasewirkung (PH 7, 0, 7, 5) festgestellt.
2. Diese Acylase- und Halogenacylasewirkung wurden im Acetondauerpräparat vermisst, welches man durch Wiederfällung aus Glycerinwasserextrakt von Bakterienpulver bereitet hatte. Das Acetondauerpräparat wies noch Proteinase- (PH 6, 5 7, 0, 7, 5) und Peptidasenwirkung (PH 7, 5, 8, 0, 8, 5) auf.
3. Durch das Adsorptionsverfahren bei PH 4, 0 gelang es diese beiden Enzymwirkungen zu trennen, indem man Eiweiss- und Peptonspaltung in der Adsorptionsrestlösung nachgewiesen hat, während das Eluat nur Di-, Tripeptid und Trypton angreifen konnte.
4. Betreffs der Optimalreaktion der Gelatinespaltung durch die von Peptidase befreite Restlösung wurden zwei PH-Scheitel aufgefunden; es liegt der eine bei PH 7, 5-8, 0 (Tryptase) und der andere bei PH 5, 5 (5, 0).
Diese bei schwach saurer Reaktion eintretende kathepsinahnliche Proteinasewirkung möchte ich vorläufig als Katheptase bezeichnen.
Die stärkste Hydrolyse von Tripeptid und Dipeptid trat bei PH 8, 0 auf. In einem Wasserextrakt von aufbewahrtem Prodigiosuspulver wurden ebenfalls die beiden Pn-optimalen Bereiche beobachtet.
5. Der Zusatz von Enterokinaselösung blieb fast ohne Einfluss auf die bei schwach alkalischer Reaktion wirkende Tryptasewirkung. Schwefelwasserstoff sowie Cystein übten auch fast keinen Einfluss auf die bei schwach saurer Reaktion eintretende Katheptasewirkung aus, die aber durch Cyanwasserstoff in höherer Konzentration gehemmt zu werden scheint.
6. Im Wasserextrakt des 6 Monate lang aufbewahrten Prodigiosuspulvers wurden nur Proteinase- und Peptonasewirkung festgestellt. Albumine und Edestin widerstunden der Enzymlösung sehr stark.
7. Der Mazerationssaft frischer Keime, der Wasserextrakt des aufbewahrten Pulvers sowie das Bouillonfiltrat der Prodigiosuskultur verloren grossenteils die proteolytische Wirkung durch Erbitzen auf 70°C während 10 Minuten.
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