The Journal of Biochemistry
Online ISSN : 1756-2651
Print ISSN : 0021-924X
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Volume 29, Issue 2
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  • ÜBER DIE PEPTNKÖRPER DER GELATINE
    V. Mitteilung. Der anaphylaktische Shock durch die Peptonkörper unter Berücksichtigung der angegriffenen Aminogruppe oder des gespaltenen Guanidinkerns
    TOSHIO MORI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 185-197
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. In der vorliegenden Arbeit habe ich Benzoyl-, Acetyl-, β-Naphthalinsulfo- und Desaminoderivate des Gelatopeptons und des Gelatotryptons dargestellt und das biologische Verhalten dieser Körper studiert.
    2. Das Benzoytpepton oder das Benzoyltrypton ruft keinen anaphylaktischen Shocktod des mit diesem Körper vorbehandelten Kaninchens hervor, obgleich bei der Reinjektion auch eine grössere Menge (z. B. vielfache oder mehr) injiziert wurde, als diejenige Menge des Peptons oder des Tryptons, durch die der charakteristische Anaphylaxietod des Tieres bedingt wird. Diese Erscheinung wurde auch bei den Kreuzversuchen bestätigt.
    3. Diese Tatsache von der Abschwächung der Antigenität wurde auch mehr oder weniger bei den Versuchen mit anderen Derivaten des Peptonkörpers mit angegriffener Aminogruppe beobachtet.
    4. Durch wiederholte Einwirkung der gereinigten Arginase auf Peptonkörper habe ich ein neues Material bereitet und festgestellt, dass diese Desureidokörper des Peptons oder des Tryptons auch nicht so hervorragende Anaphylaxieerscheinungen zu erzeugen scheinen, wie das Pepton oder das Trypton.
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  • UNTERSUCHUNGEN ÜBER ASCORBINSÄUREOXYDASE
    II. Reinigung und Eigenschaften der Ascorbinsäureoxydase
    TSUTOMU EBIHARA
    1939Volume 29Issue 2 Pages 199-215
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. Die Reinigungsmethode der Ascorbinsäureoxydase wurde ausführlich beschrieben.
    2. Das optimale PH der Ascorbinsäureoxydase liegt zwischen 6.0-6.5.
    3. Die optimale Temperatur der Wirkung ist 37°-40°
    4. Bei Gegenwart einer genügenden Menge Substrats ist die Oxydationsgeschwindigkeit der Fermentkonzentration proportional und bei der konstanten Fermentkonzentration ist die Oxydationsgeschwindigkeit unabhängig von der Substratkonzentration. Beide sind mit Michaelis-Menten-Theorie vereinbar, und entbehren die Annahme einer Zwischensubstanz.
    5. Bei der Oxydation kann der Sauerstoff durch Methylenblau nicht ersetzt werden.
    6. Bei der Oxydation kann die Entstehung von H2O2 nachgewiesen werden.
    7. Bei der Oxydation wird die Ascorbinsäure zu Dehydroascorbinsäure quantitativ oxydiert.
    8. Die Oxydation durch Oxydase ist nicht als eine Reaktion erster Ordnung anzusehen.
    9. Bei der Oxydation wird für 2 Mole Ascorbinsäure 1 Mol Sauerstoff verbraucht. Die Oxydationsgleichung kann möglicherweise durch folgende Formel ausgedrückt werden.
    AH2+O2=A+H2O2
    H2O2+AH2=A+2H2O
    Die Bilanzgleichung ist dann die folgende:
    2AH2+O2=2A+2H2O.
    In Übereinstimmung damit erwies sich die Reaktionskinetik als einigermassen bimolekular.
    10. Die Fermentwirkung ist ziemlich spezifisch für Ascorbinsäure. Cystein und Glutathion werden von dem Ferment wenig oxydiert. Glucoredukton kann fast ebenso gut wie Ascorbinsäure oxydiert werden.
    11. Die Fermentwirkung wird durch CO gehemmt.
    12. Die Fermentwirkung wird durch Cyanid, Sulfid und einige andere Komplexbildner mit Schwermetallen gehemmt.
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  • UNTERSUCHUNGEN ÜBER ASCORBINSÄUREOXYDASE
    III. Mitteilung: Über die Peroxydase in dem gereinigten Ascorbinsäureoxydasepräparat
    TSUTOMU EBIHARA
    1939Volume 29Issue 2 Pages 217-223
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. Es wird in dem gereinigten Ascorbinsäureoxydasepräparat fast immer Peroxydase nachgewiesen, aber keine Polyphenol- oder Indophenoloxydase.
    2. Es wurde eine quantitative kolorimetrische Bestimmungsmethode der Peroxydase mitgeteilt.
    3. Die Peroxydase ist thermostabiler als Ascorbinsäureoxydase. Die Wirkung der ersteren wird bei 75° in 10 Minuten etwa um 35% vernichtet, während die Wirkung der letzteren völlig inaktiviert wird. Dadurch kann man die Peroxydaselösung ohne Oxydasewirkung erhalten.
    4. Die Peroxydasewirkung wird von Hydroxylamin, Phenylhydrazin, Ferrocyankalium, und 2-Aminophenol-4-sulfosäure vollständig gehemmt, während gleichzeitig die Oxydasewirkung gar nicht beeinflusst wird. Auch Cyanid mit der Konzentration von 10-5 Mole/Liter hemmt 75% der Peroxydasewirkung ohne jeden Einfluss auf Oxydase. Dadurch kann man die Oxydaselösung ohne Peroxydasewirkung erhalten.
    5. Es wurde die Verteilung der Ascorbinsäureoxydase, Peroxydase und Katalase in den pflanzlichen und tierischen Geweben untersucht. In den 3 Fermenten war aber kein quantitative Zusammenhang zu konstatieren.
    6. Es wurde nebenbei hervorgehoben, dass die Arakawasche Reaktion nicht immer die Güte der Muttermilch zeigen kann. Durch Zusatz der Ascorbinsäure wird die Reaktion negativer und die einmal entstandene blaue Färbung wird durch Zusatz der Ascorbinsäure entfärbt. Je mehr Vitamin C vorhanden ist, desto negativer wird die Reaktion. Betreffs des Vitamins C ist also die Prüfung mit der Arakawaschen Reaktion sehr bedenklich.
    Herrn Dr. A. Fujita spreche ich hier meinen besten Dank für seine freundliche Leitung bei dieser Arbeit aus.
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  • STUDIEN ÜBER DIE GLYCINBENZOACYLASE
    HIDEO MORI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 225-240
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. Glycinbenzoacylase der Schweineniere wurde gereinigt und eine haltbare, wässrige Lösung konnte hergestellt werden.
    2. Die Lösung ist klar und bildet keinen Niederschlag während der Hippursäurespaltung.
    3. Glycinbenzoacylase wird durch Jodid aktiviert.
    4. Dieses Ferment spaltet die Phenacetursäure nicht, während die nach Nawa (1938) aus Hühnerleber bereitete Glycinphenaceto-acylase wohl die Phenacetursäure spaltet, aber die Hippursäure nicht.
    5. Glycinbenzoacylase spaltet auch Acetyl-und Chloracetylderivate des Glycins und Asparagins. Dialysiertes Schweinenierenautolysat spaltet andererseits diese 4 Acylaminosäuren, aber die Hippursäure nicht. Die Hippursäurespaltung wird einem spezifischen Ferment, der Glycinbenzoacylase, zugeschrieben.
    6. Glycinbenzoacylase und Glycinphenacetoacylase spalten, soweit wir sie gereinigt haben, noch das Phenylpropionylglycin, aber das Zinnamoylglycin nicht.
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  • BEITRÄGE ZUR KENNTNIS DER FISCHGALLE
    Über das Vorkommen von Cholsäure und einer Gallensäure von der Formel C27H46O6 od. C28H48O6 in der Haifischgalle
    KOZO OHTA
    1939Volume 29Issue 2 Pages 241-245
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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  • STUDIES ON NUCLEINDEAMINASES
    II. Deaminases of Ribo-adenylic acids
    YOSIO WAKABAYASI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 247-263
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. Evidence has been submitted to show the presence of yeast adenylic acid-deaminase in animal tissues. The enzyme solutions were always accompanied by adenosine-deaminase and nucleotidephosphatase which introduce ambiguity into the problem by producing ammonia from adenosine. However, phosphatase was eliminated from the enzyme solutions by treatment with Lloyd's reagent or by the addition of fluoride on the one hand, and enzyme solutions free from adenosine-deaminase were prepared by extracting tissues with 2% bicarbonate solution, on the other hand. With the use of the enzyme samples thus prepared, the presence of yeast adenylic acid-deaminase in animal tissues was definitely demonstrated. The optimum hydrogen-ion concentration for yeast adenylic acid-deaminase was pH 9.
    2. Adenine-deaminase was never found in animal tissues.
    3. The distribution of muscle adenylic acid-deaminase in animal tissues was studied. The enzyme was found to be present in every tissue so far examined.
    The expense of this investigation was defrayed by a grant from the Imperial Academy.
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  • ON THE NITROGEN CONTAINING SUBSTANCES IN THE MUSCLE LAYERS AND IN THE MUCOUS MEMBRANES OF THE DUODENUM AND THE LARGE INTESTINE
    KOKUSHO RI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 265-283
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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  • ÜBER DIE POLAROGRAPHISCHE UNTERSUCHUNG DES EISENS
    SATORU KAMEGAI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 285-288
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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  • ÜBER DAS PHOSPHOSERIN UND SEINE FERMENTATIVE HYDROLYSE
    TAKAKAZU SORIMATI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 289-305
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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  • STUDIES ON THE ANTIMONY METAL ELECTRODE FOR pH DETERMINATION
    MASAMITSU TAMAI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 307-318
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    The potential of the Sb electrode is not determined merely by the pH of the solution, but is also influenced (and indeed is always depressed) by the nature and concentration of the acid radical contained in the solution, more or less. The depressing action is most intensive in tartaric, m-phosphoric, oxalic and citric acid; sulphuric, phosphoric and nitric acid are less active, while in hydrochloric and acetic acid it is hardly detectable. The depressing action is remarkable in concentrated solutions and fades away with dilution, becoming scarcely detectable at 0.0001mol. These characteristics are thoroughly maintained even when the acid solution is neutralized partially or totally with alkali, such as NaOH, KOH, Ca(OH)2 or Ba(OH)2. This is the chief reason why the Sb electrode cannot be used for pH measurement. More than this, there are many factors of accidental errors which disturb the reproducibility of the measurement.
    The author wishes to express his heartfull thanks to Prof. S. Kakiuchi, of Tokyo Imperial University for his helpful criticisms.
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  • ÜBER DIE GALLE DES “AKAJEI”-FISCHES (DASYATIS AKAJEI) UND DIE KONSTITUTION DES SCYMNOLS
    HIDEZO ASHIKARI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 319-324
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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  • ÜBER DIE BESTANDTEILE DES ÄTHER- SOWIE ALKOHOLEXTRAKTS DES “MATSUDAKE”-PILZES (ARMILLARIA EDODES)
    TAKASI SASAKI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 325-331
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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  • ÜBER DAS VERHALTEN DES CARNOSINS GEGENÜBER ENZYMLÖSUNGEN VERSCHIEDENER HERKUNFT
    AYAKO SASAKI
    1939Volume 29Issue 2 Pages 333-337
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. Das Carnosin (aus Sardinenfleisch isoliert) wird durch Lebermazerationssaft (Kaninchen, Schwein u. Fisch) bei schwach alkalischer Reaktion hydrolysiert. Die optimale Reaktion der Carnosinhydrolyse durch Fischleberenzym liegt bei PH 7, 4.
    2. Das Dipeptid widersteht den anderen Gewebsmazerationen (Niere u. Muskel) oder den Enzymlösungen aus Verdaunngstraktus (Magen, Dünndarm, Dickdarm u. Trypsin-Grübler) während diese Enzymlösungen (ausser Magen und Trypsin-Grübler) sehr leicht Diglycin angreifen können.
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  • STUDIES ON THE MECHANISM OF CREATINE FORMATION
    II. The Production of Creatine from Guanidocompounds and the Significance of Guanidomalonic Acid
    SHIN-ICHI SHIBUYA
    1939Volume 29Issue 2 Pages 339-360
    Published: 1939
    Released on J-STAGE: June 30, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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