生物物理

巻頭言

最先端の研究

七田芳則

2015 年55 巻1 号 p. 001
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.001

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解説

膜内KcsAカリウムチャネルの原子間力顕微鏡による構造と動態解析

角野歩, 山本大輔, 炭竈享司, 岩本真幸, 出羽毅久, 老木成稔

2015 年55 巻1 号 p. 005-010
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.005

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The KcsA channel is a prototypical potassium channel, exhibiting pH-dependent gating. The structure of the transmembrane pore-domain of the KcsA channel was examined using atomic force microscopy (AFM) under the membrane-embedded condition. In the closed conformation, the cytoplasmic end of the pore domain was protruded from the membrane surface. In the open conformation, the open pore at the center of the tetrameric channel was resolved, and the protrusion was substantially shortened relative to the closed conformation. High-speed AFM revealed the clustering–dispersion dynamics upon pH changes, and this collective behavior was closely related to the gating conformational changes.

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総説

配列特異的RNA分解酵素の配列認識および分解制御機構

山口良弘

2015 年55 巻1 号 p. 011-014
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.011

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MazF is an mRNA interferase, which cleaves mRNAs in a sequence-specific manner, resulting in cellular growth arrest. During normal growth conditions, the MazF toxin is inactivated through binding to its cognate antitoxin, MazE. How MazF specifically recognizes its mRNA target and carries out cleavage and how the formation of the MazE-MazF complex inactivates MazF remain unclear. We determined crystal structures of MazF in complex with mRNA substrate and antitoxin MazE in Bacillus subtilis. In this review, I present the mechanism of the sequence-specific RNA recognition of MazF and the neutralization of MazF activity by MazE antitoxin.

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問題解決の前兆としての前頭前野神経活動ゆらぎ

坂本一寛

2015 年55 巻1 号 p. 015-018
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.015

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A wide class of dynamical systems exhibit early signals of state transitions, such as increased fluctuations. Here, we show that prefrontal neurons exhibit increased fluctuations in firing prior to switching codes for behavioral goals. We also demonstrated that decreasing the stability of neural network models resulted in increased firing variability before bifurcations. These results suggest that dynamical transitions in neural networks underlie prefrontal functioning, enabling flexible adaptation in ever-changing environments.

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プロテアソームの細胞内動態と機能

佐伯泰

2015 年55 巻1 号 p. 019-022
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.019

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The proteasome is a 2.5-MDa multisubunit protease complex that degrades polyubiquitylated proteins. Although its functions and structure have been extensively characterized, little is known about its molecular dynamics in living cells. By using fluorescence correlation spectrometry, a method for quantitative imaging, we determined the absolute concentration, dynamics, and complex formation of the proteasome in living cells. The proteasome is a highly mobile complex and almost all proteasome subunits are stably incorporated into the proteasomes. We also revealed that the proteasome completes its assembly process in the cytoplasm and translocates into the nucleus as a holoenzyme.

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全原子分子動力学計算が解き明かす分子モーターの回転機構

伊藤祐子, 池口満徳

2015 年55 巻1 号 p. 023-026
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.023

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In the F₁-ATPase complex, the conformational change of the catalytically active β subunit is propagated to the entire α₃β₃ ring, resulting in an asymmetry in the hexamer. With the sequential nucleotide perturbations, the asymmetrical α₃β₃structure changes from one state to the other, which rotates the γ subunit axis. Basically, the two elements: the β structural change and the asymmetrical α₃β₃ are essential for the molecular motor rotation. Therefore, we have been studying them using molecular dynamics (MD) simulations. The results in a series of our studies deepen the understanding of the rotational mechanism of the motor.

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計算科学と実験科学の組み合わせにより明らかになった多剤排出トランスポーターAcrBの分子メカニズム

村上聡, 山根努, 池口満徳, 高田彰二

2015 年55 巻1 号 p. 027-030
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.027

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Since nearly all protein molecules acting in cell are working dynamically, dynamic aspects of them are indispensable to understand each biological system. Recent advances in synchrotron-based crystallography and computational chemistry have allowed to provide dynamic aspect in high-resolution crystal structures. Here we review our structural and functional studies on multi-drug efflux transporter, AcrB. Crystal structure analysis and molecular dynamics (MD) simulation are complemental techniques. And synergy between them makes static crystal structures more animate. Proton is another nuisance in protein crystallography, since it is almost invisible technically. MD simulation can allow systematic examination of protonation states in titratable residues.

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トピックス

自発的に明滅する蛍光色素の開発と超解像顕微鏡への応用

宇野真之介, 神谷真子, 浦野泰照

2015 年55 巻1 号 p. 031-033
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.031

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新規PDIファミリータンパク質ERp46の構造と機能

奥村正樹, 金村進吾, 稲葉謙次

2015 年55 巻1 号 p. 034-036
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.034

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分子動力学計算における新規非エバルト法の開発と応用

福田育夫

2015 年55 巻1 号 p. 037-039
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.037

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電子付録

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談話室

大腸菌と粘菌の世界，小6君のために．

斎藤信彦

2015 年55 巻1 号 p. 041-042
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.041

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第16回レチナールタンパク質国際会議を開催・参加して

山下高廣

2015 年55 巻1 号 p. 043-045
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.043

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支部だより

支部だより

～2014年北海道支部開催のイベント～

2015 年55 巻1 号 p. 046-047
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.046

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若手の会だより

若手の会だより

～北海道支部　土曜朝食会～ D1 三人衆座談会

2015 年55 巻1 号 p. 048-049
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.048

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海外だより

海外だより

～ドイツ，カールスルーエ工科大学～

2015 年55 巻1 号 p. 050-051
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.050

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タンパク質立体構造散歩

CRM1

2015 年55 巻1 号 p. 052
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.052

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ヒトDNAポリメラーゼη

2015 年55 巻1 号 p. 053
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.053

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タンパク質膜組込み酵素YidC

2015 年55 巻1 号 p. 054
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.054

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用語解説

用語解説1

2015 年55 巻1 号 p. 036
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.036

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用語解説2

2015 年55 巻1 号 p. 040
発行日: 2015年
公開日: 2015/01/31

DOIhttps://doi.org/10.2142/biophys.55.040

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