Trends in Glycoscience and Glycotechnology
Online ISSN : 1883-2113
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ISSN-L : 0915-7352
27 巻 , 156 号
選択された号の論文の6件中1~6を表示しています
ミニレビュー(英語)
  • Akiko Fujita, Jennifer J. Kohler
    2015 年 27 巻 156 号 p. E1-E7
    発行日: 2015/07/25
    公開日: 2015/07/24
    ジャーナル フリー
    Photocrosslinking approaches are an important strategy to covalently capture biomolecular interactions. Covalent capture by photocrosslinking is particularly powerful for glycan-dependent interactions because these binding events are typically low-affinity and unable to withstand common purification protocols. Implementation of photocrosslinking methods is based on the incorporation of a photoactivatable crosslinking functional group onto glycan-containing molecules. Upon activation with UV radiation, the photocrosslinking group is converted to a reactive species, which forms a covalent bond with neighboring molecules. Resulting crosslinked complexes can be analyzed by immunological and mass spectrometry techniques to identify glycan-dependent binding partners. In some cases, photocrosslinker incorporation can be achieved in living cells, enabling detection of glycan-dependent interactions in their native context. In this mini-review, we describe new sugar-based photocrosslinking reagents and illustrate how they have been used to photochemically characterize glycan-dependent interactions.
グライコデビュー(英語)
  • Alexander Holm Viborg
    2015 年 27 巻 156 号 p. E9-E12
    発行日: 2015/07/25
    公開日: 2015/07/24
    ジャーナル フリー
    The Bifidobacterium genus harbours several health promoting members of the gut microbiota, which display metabolic specialization by preferentially utilizing dietary or host-derived β-galactosides. To approach a deeper understanding of the β-galactoside metabolism in the gut niche, the overall study investigated the bioinformatics, biochemistry and structures of glycoside hydrolase family 42 (GH42) β-galactosidases from Bifidobacterium species associated with the human gut. GH42 β-galactosidases display a large variety of sub-specificities in accordance with the diversity and complexity of β-galactosides available in the gut. The variety of sub-specificities is evident in a phylogenetic distribution where GH42 β-galactosidases segregate according to function. The first function-structure insight in GH42 illustrates that diversity manifested in sub-specificities, correlates through subtle changes in loop regions in the near vicinity of the site of catalysis. The occurrence of, multiple GH42 β-galactosidases with diverse sub-specificities within a single Bifidobacterium strain and the distinct differences among all of them from various species, emphasizes the importance and diversity of β-galactoside metabolism in bifidobacteria.
グライコトピック(英語)
ミニレビュー(日本語)
  • 藤田 明子, Kohler Jennifer J.
    2015 年 27 巻 156 号 p. J1-J7
    発行日: 2015/07/25
    公開日: 2015/07/24
    ジャーナル フリー
    光架橋法は、生体分子の相互作用を紫外線照射により共有結合を形成し固定化する方法である。糖鎖を介した相互作用は、親和性が弱く通常の精製方法では検出できないことが多い。それゆえ、特に糖鎖を介した相互作用を検出するために光架橋法は強力なツールである。光架橋を行うには、まず紫外線照射により活性化される反応基を糖鎖含有分子に導入する。紫外線照射により光感受性の反応基は活性化され、近隣の分子と共有結合を形成する。架橋された複合体の免疫学的または質量分析法による解析により、糖鎖依存的に結合した相手分子が同定される。現在までに、光架橋剤は生細胞に導入可能となり、より自然な状態での糖鎖依存的相互作用を検出できるようになった。このミニレビューでは、単糖に光架橋剤を導入した例と、それらが糖鎖依存的相互作用の光化学的な同定にどのように用いられてきたかを紹介したい。
グライコデビュー(日本語)
  • Alexander Holm Viborg
    2015 年 27 巻 156 号 p. J9-J12
    発行日: 2015/07/25
    公開日: 2015/07/24
    ジャーナル フリー
    Bifidobacterium属には健康促進効果のある腸内細菌が含まれており、それらは食品または宿主であるヒトに由来するβ-ガラクトシドを好んで代謝する。腸内環境におけるβ-ガラクトシド代謝をより深く理解するために、ヒト腸管由来のビフィズス菌が持つ糖質加水分解酵素ファミリー42(GH42)のβ-ガラクトシダーゼを対象として、バイオインフォマティクス、生化学、構造生物学的手法による研究を行った。GH42 β-ガラクトシダーゼは、腸内に存在するβ-ガラクトシドの多様性と複雑性に応じて、非常に多様な基質特異性を示す。このような多様性はGH42 β-ガラクトシダーゼの分子系統樹からも明らかであり、そこでは機能に応じて分岐が起きている。我々はGH42で初めて機能と構造を対応させた解析を行い、それらの基質特異性の多様性は活性中心の近くのループ領域のわずかな違いにより獲得されていることを明らかにした。一つのビフィズス菌株の中には多様な基質特異性を持つ複数のGH42 β-ガラクトシダーゼが存在し、菌種によってそのパターンは大きく異なることから、ビフィズス菌にとってβ-ガラクトシド代謝の多様性が重要なことがわかる。
グライコトピック(日本語)
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