To date, many GH74 family xyloglucanases have been identified and divided into three modes of activity: exo, endo-dissociative, and endo-processive. Recently, crystal structure analysis and homology modeling have determined the key structures and amino acid residues for exo and endo-processive GH74 xyloglucanase activities. For example, Geotrichum OXG-RCBH, an exo mode enzyme, has an exo-loop that blocks one side of the active site cleft and is essential for exo-mode activity. In addition, Paenibacillus XEG74, an endo-processive mode enzyme, has characteristic tryptophan residues at positive subsites of the active site cleft. These tryptophan residues are vital for endo-processive-type activity, and mutation in these tryptophan residues results in a change from endo-processive to endo-dissociative activity. In this review, we focus on the structures and modes of activity of GH74 family xyloglucanases.

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Galectins, β-galactoside binding lectins, are involved in various physiological and pathological events. The corpus luteum (CL) is a transient endocrine tissue that produces large amounts of progesterone, which is essential for a successful pregnancy, and stage-specifically expresses galectin-1 and galectin-3. We herein summarized current knowledge on galectins in the CL of mice, cows, and women in order to clarify the expression profiles, regulatory mechanisms, and possible roles of galectins in the CL of different species. The regressing CL of mice contained both galectin-1 and galectin-3, suggesting an involvement of galectins in the regulation of luteolysis in mice. On the other hand, the healthy functional CL of cows and women abundantly expressed galectin-1, whereas galectin-3 was increased in the regressing CL. The expression of galectin in luteal cells is differentially regulated by known endocrine and paracrine molecules such as prolactin, luteinizing hormone, human chorionic gonadotropin, and prostaglandins E and F. Interestingly, α2,6-sialylation, which inhibit galectin-1 binding and are catalyzed by ST6GAL1, were increased in the regressing CL of all animals. These findings suggest that a “galectin switch”, coordinated changes in glycans and galectins in association with luteal function, represents a conserved mechanism in the regulation of luteal function beyond species.

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これまでに多くのGH74ファミリーに属するキシログルカナーゼが同定されている。GH74キシログルカナーゼの活性様式はエキソ型、エンドプロセッシブ型、エンドディソシエイティブ型の3つの型に分けられる。近年、結晶構造解析やホモロジーモデリングによって、GH74ファミリーに属するキシログルカナーゼのエキソ型活性やエンドプロセッシブ型活性に重要な構造やアミノ酸残基が明らかになった。例えば、エキソ型酵素であるGeotrichum由来OXG-RCBHには活性クレフトの一方の末端を埋めるループ構造が存在し、この構造がエキソ型活性に必須である。また、エンドプロセッシブ型酵素のPaenibacillus由来XEG74には活性クレフトのプラス側のサブサイトに特徴的なトリプトファン残基があり、これらのトリプトファン残基がエンドプロセッシブ型活性に重要である。これらのトリプトファン残基に変異を導入すると、Paenibacillus XEG74の活性様式はエンドプロセッシブ型からエンドディソシエイティブ型に変化する。この総説では、GH74ファミリーに属するキシログルカナーゼの活性様式と立体構造に焦点を当てる。

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ガレクチンはβ-galactosideを認識するレクチンで、さまざまな生理学的、病理学的現象に関与する。黄体は正常な妊娠に必須なプロゲステロンを産生する一時的な内分泌組織で、ステージ特異的にgalectin-1とgalectin-3を発現する。このミニレビューでは、マウス、ウシ、およびヒトの黄体におけるガレクチンの発現プロファイル、発現調節機構、そして考えられる機能についてこれまでの研究結果をまとめている。マウスの退行期黄体はgalectin-1とgalectin-3を発現し、両ガレクチンはマウス黄体の退行に関与すると考えられる。一方、ウシとヒトの機能黄体はgalectin-1を豊富に発現していた。そして、galectin-3はこれらの動物においてもマウスと同様に退行期の黄体にのみ発現していた。黄体細胞におけるガレクチンの発現は、プロラクチン、黄体形成ホルモン、ヒト絨毛性ゴナドトロピン、プロスタグランジンEおよびFなどの既知の内分泌および局所因子により調節をうけた。興味深いことに、ST6GAL1により転移されgalectin-1と糖鎖との結合を阻害するα2,6シアル酸が、すべての動物の退行期黄体で増加していた。これらの研究結果は、黄体機能とともに発現する糖鎖とガレクチンサブタイプが変化する“ガレクチンスイッチ”が黄体機能の制御において動物種を越えて共通したメカニズムであることを示唆する。

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