Abstract
L'interaction physico-chimique entre l'enzyme, la coenzyme et le substrat a été étudiée dans notre laboratoire. Ce rapport a pour but d'exposer les resultats obtenus principalement au moyen de la spectrometrie sur le systemè de l'enzyme des acides amines et celui de l'enzyme d'acide glutamique.
1. L'absorption du rayon ultraviolet de la solution du p-chloromercuri benzoate augumente par l'incorporation du groupe SH de l'enzyme d'acide glutamique. Selon cette operation, le nombre du groupe SH a été de 52 pour une molécule de l'enzyme, dont 20 se combine avec le substrat, L-acide glutamique.
2. L'atome fer enzymatiquement actif a été trouvé dans la molecule de l'enzyme des acides aminés, ce qu'on ne savait pas jusqu'à. aujourd'hui.
3. En utilisant l'o-phénanthroline, indicatrice de l'existence de Fe+2, nous avons trouvé ceci: Fe+3 de l'enzyme préparée est reduit concurement avec la réduction de la FAD à measure que le substrat, D-alanine, est oxydé par l'oxydase.
4. D'apres les résultats des recherches cinétiques, nous voulons exposer le schéma concernant la combinaison entre les élements enzymatiques.
5. Une méthode spectrophotométrique pour calculer la constante de combinaison du système de l'enzyme a été exposée par la ferri coloration du p-chloromercuri benzoate incorporé.
