ÜBER DIE LEBERARGINASE
II. Mitteilung. Über die Arginasewirkung bei der Leberautolyse
1939 年 30 巻 2 号 p. 265-269
詳細
1939 年 30 巻 2 号 p. 265-269
1. Die Arginasewirkung wurde bei der Autolyse bei PH 5, 0 (37°C, 24 Stunden) völlig aufgehoben, obwohl man sie mit Mangansulfat zu aktivieren versuchte. Die Beeinträchtigung rührt sehr wahrscheinlich von der katheptischen Wirkung her und lässt an die Angabe von Edlbacher und Pinösch (1937) erinnern, dass die Arginase durch Trypsin (Edlbacher und Zeller, 1937) oder durch Pepsin zerstört wird und der kolloide Träger der Arginase von Albuminnatur sein dürfte.
2. Bei der Autolyse bei PH 7, 0 und auch bei PH 7, 6 wurde eine Abschwächung der Arginase, aktiviert und unaktiviert, beobachtet. Dies mag auch teilweise durch die abgeschwächte Kathepsinwirkung bei neutraler oder schwach alkalischer Reaktion erklärt werden, obwohl hierbei auch die Peptonase oder Peptidasewirkung auf Arginase in Betracht kommen kann.
3. Die Aufbewahrung der Lebermazeration im Eisschrank übte fast keine Einwirkung auf die Arginase aus. Hier ist aber hervorzuheben, dass die Aktivität, der Arginase durch Einstellen hei PH 5, 0 deutlich herabgesetzt wurde, die Vollaktivität nach der Mangansulfataktivierung aber fast im gleichen Grad wie diejenige des anderen Enzyms zur Erscheinung kam.
Auf die analoge Tatsache haben Edlbacher und Pinösch (1937) schon ihrerseits hingewiesen, indein sie über eine Salzsäureinaktivierung der Arginase berichtet haben, die durch das Manganion geschützt oder reaktiviert werden konnte.
Diese Tatsache dürfte wohl die Beobachtung von Edlbacher und Pinösch (1937) im weiteren Sinne der Aciditätsinaktivierung bestätigen, dass die Salzsäureinaktivierung der Arginase durch das Manganion reaktiviert werden kann.
