抄録
フォトトロピン（phot）は植物において光屈性、葉緑体定位運動、気孔開口、葉の展開などを制御する重要な青色光受容体である。PhotはN末端側に光受容ドメインとして、FMNを結合する2つのLOVドメイン（LOV1、LOV2）があり、C末端側にSer/Thrキナーゼドメイン（KD）をもつ。LOVドメインは光を受容すると保存されたCys残基とFMNの間で共有結合が形成し、暗所でもとに戻るフォトサイクルを示す。キナーゼ活性は暗状態で主にLOV2ドメインによって抑制されている。青色光照射でこの抑制がなくなりキナーゼは活性化され、フォトトロピンの自己リン酸化や他の分子をリン酸化することで、青色光シグナルを下流に伝えると考えられる。しかし、LOV2ドメインによるキナーゼ活性調節機構について詳細はわかっていない。シロイヌナズナには2つのフォトトロピン（phot1, phot2）があり、phot1は弱光、phot2は強光のセンサーとして働いている。我々は、大腸菌で発現・精製したシロイヌナズナのphot1のLOV2-KDペプチドが大腸菌で発現させたphot1のN末端側領域のペプチドをリン酸化することを報告した。本発表では同様に大腸菌で発現・精製したphot2のLOV2-KDの生化学的解析結果について報告するとともに、光依存的キナーゼ活性調節機構についてphot1との比較を行う予定である。
