抄録
エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ(ENGase)とぺプチドN-グリカナーゼ(PNGase)は，in vivoでのアスパラギン結合(N)型糖鎖の動態を知る上で重要である。また，糖鎖解析やN型糖鎖配糖体合成に不可欠である。われわれは，多くの担子菌からENGase活性を検出し，Flammulina velutipes由来酵素エンドFVを精製した。本酵素は，N型糖鎖のハイマンノース型によく作用し，コンプレックス型には作用しなかった。また，糖鎖転移活性を示した。エンドFVはGHファミリー18酵素で，一次構造はクラスIIIキチナーゼと最もよく似ていたが，予測三次構造は，Streptomyces plicatus由来エンドHと似ていた。一方，大腸菌，酵母および麹菌でのエンドFVの発現系を構築し，発現系によって特異性が異なっていた。さらに，Agaricus bisporus由来エンドABを精製した。エンドABは，分子量や特異性がエンドFVと異なっていた。また，糖タンパク質から糖鎖を遊離し，GHファミリー85に属すると考えられた。一方，担子菌でのPNGaseの存在は限定的で，Hypsizigus marmoreus由来PNGase HMは広くN型糖鎖に作用し，F. velutipes由来PNGase FVはFuc結合糖鎖特異的な新規酵素であった。後者には特異性の異なる2つの酵素が存在した。また，担子菌のPNGaseは他起源のものとは異なるファミリーに分類されることが示唆された。
