Gタンパク質共役型受容体(GPCR)は細胞間情報伝達を司る重要な創薬ターゲットであるが，そのうちclass Cに分類されるサブファミリーは細胞外に大きなリガンド結合ドメイン(venus flytrap（VFT)domain）を有することを特徴とし，グルタミン酸・GABA・甘味受容体などが含まれる．これまでVFTドメインや7回膜貫通(7TM)ドメインのX線結晶構造についてはいくつか報告されてきたが，リガンド結合によるVFTドメインの構造変化がどのようにして7TMドメインの活性化につながるのかは不明であった．
本稿では，近年発展の目覚ましい電子顕微鏡単粒子解析(CryoEM)で明らかになった代謝型グルタミン酸受容体(mGluR)5の全長構造，およびリガンド結合に伴う構造変化に関する報告を紹介する．
なお，本稿は下記の文献に基づいて，その研究成果を紹介するものである.
1) Koehl A. et al., Nature, 566, 79-84(2019)．
2) Doumazane E. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 110, E1416-1425(2013)．
3) Xue L. et al., Nat. Chem. Biol., 11, 134-140(2015)．
