抄録
紫色系パッションフルーツ (果物時計草) 果汁中のタンパク分解酵素の存在を明らかにし, それら酵素の諸性質について研究した.
1. パッションフルーツ果汁中にカゼイン基質として最適pH 2.3と5.7の2種のタンパク分解酵素が存在していることを見い出し, それぞれPFP-I (passion fruitprotease-I), PFP-IIとした.
2. PFP-Iの最適温度は40°C, PFP-IIのそれは50°Cであった. 温度安定性に関してはPFP-Iが70°Cで完全に失活したのに対して, PFP-IIは60°Cでほとんど失活し, PFP-Iよりも熱に不安定であった. またpH安定性は両酵素ともpH 2～4で比較的安定であった. pH6のクエン酸ナトリウム中ではPFP-IIが凍結3日目で失活したが, 両酵素とも5°Cの保存が適当であった.
3. 両酵素に対する種々の試薬の影響を検討した結果, 重金属類ではPFP-IがFe++, Co++, Pb++, Ag+, Zn++, Hg++により, またPFP-IIはCo++, Pb++, Ag+, Ca++, Cd++で阻害された. 反対にPFP-IはMn++, Sn++, Cd++により, PFP-IIはFe++, Cu++, Mn++, Zn++ により多少活性化された.
4. PFP-Iは酸性領域で最適pHを有し, PCMB, PMSF, EDTAなどの各種の阻害剤によって影響を受けなかったが, PFP-IIはSH試薬のみで阻害され, システインで活性化されたので, PFP-Iは酸性プロテアーゼ, PFP-IIはSHプロテアーゼと推定される.
5. 果実の成熟に伴って果汁量が増加し, 遊離酸が減少するとともにPFP-IとPFP-IIの酵素の比活性と全活性がともに顕著に増加した.
