日本医科大学雑誌
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肝ミトコンドリアの蛋白質分解酵素
大須賀 勝
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1985 年 52 巻 1 号 p. 49-57

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抄録
ウシガエル肝臓mitochondriaよりlysosome成分Vを含まないmitoplastを調製し, このmatrix画分中のprotease活性について検討し次の結果を得た.
1) mitoplastのprotease活性は主としてmatrix画分に局在しているものと考えられた. このprotease活性はpH 8.5を至適pHとし, iodoacetamideで処理すると大部分の活性が消失した.
2) このprotease活性はleupeptin, antipain, chymostatin, E 64-Cにより強力に阻害されたが, pepstatinによって阻害されなかった. また金属イオン (Na+, K+, Mg2+, Ca2+) の添加によって変化せず, EDTAの添加によって増強した.
3) アミノ酸修飾試薬であるp-chloromercuriben-zoate, iodoacetamicle, dithionitrobenzoateの添加によりこの活性は著しく減少した. 同様にphenylmethyl-sulfonylfluorideはわずかに阻害効果を示し, diethyl-gyrocarbonateは全く効果を示さなかった. これらの事実から本活性は主としてthiol proteaseに由来するものと思われた.
4) このprotease活性はethylene glycol, glyce-rol, sodium lauryl sulfate, Triton X-100, polyethy-lene glycolの添加によって低下した.
5) 本酵素活性はmitochondria蛋白質の中で特にcytochrome c oxidaseに対する作用が著明であった.
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