抄録
ラット肥満細胞顆粒をDFPおよびPMSFと反応させた後,ラット白血病細胞RBL-1 cell由来protein kinase C共存下にMg2+,〔γ 32P〕ATPと反応させ,反応停止後SDS/PAG electrophoresisおよびautoradiographyを行い,肥満細胞顆粒のみ,あるいはprotein kinase Cのみの場合と比較検討した.
protein kinase C共存下に顆粒をMg2+,〔γ 32P〕ATPと反応させると,分子量28,000に顆粒のみ,あるいはprotein kinase Cのみでは認められない明らかな32P標識bandが認められ,この332P活性はTCA, acetone処理を行っても明らかに存在した.
ヨード化protein kinase Cを顆粒と反応させ,顆粒非共存下の場合と比較検討したが, 125I標識protein kinase C蛋白band数およびそのパターンに変化はみられなかった.
以上より,分子量28,000の肥満細胞顆粒膜蛋白はprotein kinase Cの基質蛋白となることが示唆された.