抄録
アラビノガラクタンプロテイン（AGP）は高等植物の細胞間マトリックスや細胞膜に存在し、器官の分化・成長に伴いその糖鎖構造が変化する。AGPの糖鎖の基本骨格はβ-3,6-ガラクタンで、側鎖を構成するβ-1,6-結合したGal残基にα-L-Arafやβ-GlcAあるいは4-Me-GlcA等が結合した分岐構造を有している。本研究ではAGPの糖鎖の生合成の解明を目的としてβ-ガラクトース転移酵素（GalTase）の諸性質およびGal転移生成物について解析した。
ダイズの黄化胚軸のミクロソーム画分を酵素源、UDP-[14C]Galを供与体、β-1,3-ガラクタンを受容体として用い、高分子画分へのGal転移量を測定して酵素活性を求めた。GalTaseの最適pHは5.7で、0.75% Triton X-100と15 mM MnCl2を含む条件で最大活性を示す（比活性約500 pmol/min/mg protein）。[14C]Galの転移生成物をエキソ-β-1,3-ガラクタナーゼで分解するとβ-1,6-[14C]Gal2が主な産物として生じるので、Gal残基は主にβ-1,6-結合でβ-1,3-ガラクタンに転移されて分枝結合を形成すると思われる。結合様式が異なるガラクトオリゴ糖の受容体活性を調べた結果、β-1,3-Gal2-5は受容体として働き、重合度が大きくなるにつれ活性も高まった。β-1,6-Gal2-6はわずかな活性しか示さなかった。これらの性質はダイコン一次根のGalTase[1]と類似している。
[1] Kato et al., Planta, 217 (2003) 271
