抄録
我々は、これまでにシロイヌナズナ培養細胞で見出したグルタチオン結合タンパク質 [Ito et al. (2003) Plant Cell Physiol. 44: 655-660］の1つ、葉緑体型フルクト－ス1，6－ビスリン酸アルドラーゼ（FBA）の特性について調べたのでここに報告する。組換えFBA の活性は、pH 7 からpH 8 への移行により上昇し、10 分後にピークに達した。CDスペクトルの変化から、pH に依存的なFBAの 活性上昇は何らかの2次構造変化を伴っていることが示された。還元型グルタチオン (GSH) は、FBA 活性をpH 7 で阻害したが、pH 8 では短時間にピークレベルまで上昇させた。酸化型グルタチオン (GSSG) は、pH 7ではFBA 活性にほとんど影響を及ぼさなかったが、pH 8 では強い活性化作用を示した。DTT で還元したチオレドキシン は、FBA 活性をpH 7 と8 においてDTT 単独よりも 強く阻害したが、この阻害はGSSG により回復した。これらことからFBA 活性はグルタチオン によって特異的に制御されること、及び、その調節機構は単純なレドックス制御ではないことが示唆される。
