抄録
LOVドメインは、タンパク質間相互作用などに関わるPASドメインのサブファミリーの一つで、植物では青色光受容を行うドメインとして知られている。青色光受容体の一つフォトトロピン（phot）は、LOV1、LOV2と呼ばれる二つのLOVドメインをそのN-末端側にもつ。C-末端側はセリン/スレオニンキナーゼになっていてphotは光制御リン酸化酵素として機能すると考えられており、LOV2が光スイッチとして働き、LOV1はその光感度調節を担うことが報告されている。photはダイマーとして働くと考えられるが、LOV1がそのダイマーサイトを形成するという報告もある。
そこで、シロイヌナズナの2種類のphot（phot1, phot2）のダイマー形成の分子基盤を解析し、以下の二つの結果を得た。1）それぞれのX線結晶構造解析を行い、世界で初めてダイマー構造の解明に成功し、phot1はジスルフィド結合を介してβスカフォールド同士で反平行的にダイマーを形成しているのに対して、phot2では同結合を作ることができず主に水素結合を介して結合していることが解った。2）phot1では還元剤によりジスルフィド結合を切断することによりモノマー化が観測され、phot2では接触面の2カ所のアミノ酸をモノマーとして存在するLOV2の相同アミノ酸と置換することによりモノマー化に成功した。
