抄録
チオレドキシンはほぼ全ての生物細胞に存在し、標的タンパク質とのジスルフィド結合の酸化還元交換反応によって様々な酵素の活性を調節している。近年、チオレドキシン標的酵素のプロテオーム解析により、数多くの酵素がチオレドキシンの標的であることが示唆されているが、実際に生化学的に確認された例はそれほど多くはない。私たちは、植物細胞質において捕捉された標的候補のひとつである解糖系の酵素フルクトースビスリン酸アルドラーゼ（FBPアルドラーゼ）の酸化還元制御を生化学的に調べ、この酵素がチオレドキシンの支配下にあることを明らかにした。FBPアルドラーゼは組換え体として大腸菌に発現させ、二種類のカラムを用いて精製した。精製標品は酸化処理によって分子内でジスルフィド結合を形成し、それに伴う活性の減少が確認された。分子内ジスルフィド結合を形成したFBPアルドラーゼでは、チオレドキシン依存的なジスルフィド結合の還元と活性の回復が観察された。さらに、酸化・還元状態のFBPアルドラーゼをプロテアーゼで処理しペプチドを分析することにより、ジスルフィド結合に与るシステインを同定した。
