抄録
植物の抵抗性(Resistance;R)蛋白質は病原菌由来のエフェクターを認識し、過敏感反応と称される強い抵抗性反応を誘導する。一方、動物の自然免疫においてもR蛋白質のホモログであるNod like proteins(NLPs)が病原菌の認識を担っている。これまでの研究によって、RAR1-SGT1-HSP90複合体がR蛋白質の安定化に必須な役割を果たすこと、さらにSGT1-HSP90複合体が動物のNLPsの安定化と活性化に必須であることが示された。我々はこの複合体の立体構造解析及び機能解析を行い、RAR1及びHSP90と結合するSGT1のCSドメインの立体構造とSGT1-HSP90複合体の部分立体構造を解明した。さらに最近、RAR1、SGT1及びHSP90の各ドメインを含む複合体の立体構造解明に成功した。立体構造情報をもとに生化学、分子生物学的解析を行ったところ、(1)RAR1はSGT1及びHSP90と直接結合することにより複合体形成を促進すること、(2) SGT1はRAR1と結合することにより、R蛋白質との結合親和性を増大することが分かった。また、部位特異的変異導入により、RAR1とSGT1の結合を阻害すると上記の変化が起こらないだけでなく、病原体に対する抵抗性も低下した。このことから、RAR1とSGT1の結合が複合体形成、及び抵抗性反応の誘導に必須であることが明らかとなった。
