抄録
一般にヒスチジンキナーゼ（Hik）はN末端側のシグナルインプットドメイン（SID）でシグナルを検知し、C末端側のトランスミッタードメインでシグナルを伝達する。ラン藻Synechocystis sp. PCC 6803は高塩濃度・低温等、様々なストレスに応答するHik（Hik33）を持つが、そのシグナル検知の分子機構は未解明である。Hik33はSIDに二つの膜貫通ドメイン、ペリプラズム領域、HAMPドメイン、およびPASドメインという複数のサブドメインを含む。これらサブドメインのシグナル検知における機能を解明するため、Hik33のSIDをリン酸欠乏応答性Hik（SphS）のC末端側と融合したキメラHikをSphS欠損株で発現させた。このキメラHikはHik33が応答する塩ストレス条件に応答し、SphS下流のアルカリフォスファターゼ遺伝子phoAの発現を制御した。キメラHikのSIDに含まれるHAMPドメインとPASドメインを両方欠損させると、調べたいずれの条件でもphoAを発現できなくなったことから、この欠損はキナーゼ活性を失わせてしまうものだったと考えられた。しかし、HAMPドメインのみの欠損はキナーゼ活性を維持し、また塩ストレス条件でのphoAの発現制御がみられた事から、HAMPドメインはHik33の塩ストレス検知には影響しないことが示唆された。
