抄録
これまでに、我々は、キチンオリゴ糖と特異的に結合し、その結合部位と想定されるLysM ドメインを持つ膜タンパク質CEBiPが、イネにおけるキチンエリシター受容体であることを明らかにした1)。しかし、CEBiPには細胞内ドメインが存在せず、この分子単独ではシグナルを伝達することが出来ないと考えられた。一方で、細胞外LysM ドメインをもつ受容体様キナーゼOsCERK1も、そのノックダウン形質転換体の解析により、イネのキチンエリシターシグナル伝達に重要であることが明らかとなった。これらの結果から、我々は、CEBiP とOsCERK1 が受容体複合体を形成し、協調的にシグナル伝達系を制御しているのではないかと考え、こうした可能性について検討を行った。酵母Two-Hybrid法では、CEBiP やOsCERK1の直接的相互作用によるホモダイマー化やヘテロダイマー化を示唆するデータが得られ、Deletion 解析により、その相互作用に重要な部位が明らかとなった。また、タグ付きのOsCERK1過剰発現体を作成し、その生化学的解析を行った結果、OsCERK1が自己リン酸化されていることが確認された。また、ホモダイマー化したCEBiP の存在も示唆されたが、ヘテロダイマーの形成は確認できなかった。1) Kaku et al., PNAS, 103, 11086 ('06)
