抄録
キネシン様タンパク質、NACK1 とMAPKカスケードから成るNACK-PQR経路は、植物の細胞質分裂を制御する中心の制御系である。NACK-PQR経路は、NACK1とMAPKカスケードの最初の酵素であるNPK1 MAPKKKが直接結合することにより活性化される。この活性化は細胞質分裂時に特異的であるが、NACK-PQR経路を構成する全てのタンパク質は中期以前にも存在しているので、この特異的な活性化を制御するメカニズムの存在が予想されていた。我々は、この制御にサイクリン依存性キナーゼ（CDK）が関与している可能性を見いだした。生体内で、NPK1とNACK1はCDK活性に依存してリン酸化されており、このリン酸化は両タンパク質の結合を阻害した。細胞質分裂異常を示すAtNACK1/HINKEL (NACK1のシロイヌナズナホモログ) の変異体において、野生型AtNACK1はatnack1変異体の表現型を相補したが、CDKリン酸化サイトにリン酸化ミミック変異を持つAtNACK1はこれを相補することが出来なかった。これらの結果はCDKが、適切な時期までNACK-PQR経路の活性化を抑制する因子として機能していることを示唆している。現在、このCDKによるNACK-PQR経路の抑制を解除する因子を明らかにするために解析を進めており、候補となるフォスファターゼを見つけたのであわせて報告する。
