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近年,植物において,エンドサイトーシスが環境応答や形態形成などに密接に関与することが示されている.しかし,その詳細な分子機構についてはいまだ不明な点が多い.エンドサイトーシス制御因子の1つであるRAB5は,エンドソームに局在し,その融合のみならず多様な現象を制御する分子スイッチとして機能している。RAB5をGDP型からGTP型へと活性化するグアニンヌクレオチド交換因子には,Vps9ドメインと呼ばれる活性部位が広く保存されている。シロイヌナズナの栄養成長期においては,Vps9ドメイン以外の既知のドメイン構造を持たないVPS9aが唯一のRAB5 GEFとして機能し,ARA7,RHA1(保存型RAB5)と ARA6(植物固有のRAB5)の全ての活性化を担うことが明らかになっている.このことは,多数の既知のドメイン構造を持つ複数のRAB5 GEFが,異なるステップでRAB5を制御している動物とは異なり,植物独自のRAB5制御機構が存在することを示唆している.私たちはこれまでの研究において,VPS9aがRAB5メンバー全てを共通に活性化する領域と,植物固有型のARA6の制御に関わる領域(C末端領域)とからなることを明らかにした.現在,VPS9aがどのように異なるRAB5メンバーを制御しているのか,C末端領域はいかにARA6を認識するのか等を明らかにするべく,生化学的・遺伝学的解析を行っている