抄録
翻訳因子EF-Gはタンパク質合成の翻訳伸長反応で主要な働きを担う。近年、in vitroにおいてSynechocystis sp. PCC 6803のEF-G（Slr1463）は、活性酸素により特定のシステイン残基間にジスルフィド結合が形成され失活することが明らかになっている。さらに、このジスルフィド結合はチオレドキシンによって還元され、再活性化することも示唆されている。しかし、生体内でEF-Gが光合成電子伝達に由来する還元力によって還元されるかどうかは不明である。そこで本研究では、様々な光条件下でEF-Gのレドックス状態をin vivoで解析した。シアノバクテリアの細胞懸濁液に様々な強度の光を照射し、メタノールを加えてタンパク質のレドックス状態を固定した。細胞を破砕した後、PEG-maleimide試薬によってSH基を修飾し、抗EF-G抗体を用いて還元型および酸化型EF-Gを検出した。その結果、光強度の上昇に伴って、還元型EF-Gの割合が増大することが観察された。しかし、非常に強い光を照射すると、逆に酸化型EF-Gの割合が増大した。これらの結果から、EF-Gは光合成電子伝達から還元力を得て、翻訳装置を制御していることが示唆された。
