抄録
アブラナ科植物の自家不和合性における花粉－柱頭間の自他識別には、柱頭の細胞膜上に存在する受容体キナーゼSRK（S receptor kinase）と花粉表層タンパク質SP11（S-locus protein 11）のハプロタイプ特異的な相互作用によって制御されている。自家受粉の際、SRKは自己由来のSP11を特異的に認識することで、情報を下流に伝達し、自己花粉の吸水・発芽の抑制といった自家不和合反応を誘起する。また当研究室では、自家和合性変異株の解析から、膜結合型キナーゼMLPK（M-locus protein kinase）を同定している。MLPKは細胞膜上でSRKと受容体複合体を形成し、SRKにより直接リン酸化されることが既に示されており、自家不和合情報伝達系において重要な役割を果たしていると考えられるが、SRKによるMLPKのリン酸化部位や活性調節機構は明らかとされていない。
そこで、MLPKのリン酸化部位を明らかとするために、大腸菌発現タンパク質を用いたリン酸化解析を進めることにした。N末端にMBPを融合した発現タンパク質を作製し、in vitroリン酸化実験を行った結果、MLPKのN末端領域が自己リン酸化の標的部位であるとともに、この領域がSRKのリン酸化の標的となっていることが明らかになった。これらの結果は、この領域がMLPK自身の活性調節に関わる可能性を示している。
