Abstract
1) Die optimale Reaktion der katheptischen Caseinhydrolyse durch die Mazeration der Schweinslunge liegt bei pH 5, 5, nach dem Cysteinzusatz aber bei pH 5, 0-5, 5 und diejenige der Gelatinespaltung bei pH 4, 5 and ebenso wie auch bei Cysteinaktivierung; die der Serumalbuminhydrolyse bei pH 4, 5-5, 0.
2) Die Peptonspaltung durch die Lungenmazeration teat am günstigsten überhaupt bei pH 7, 0-7, 5 auf und der Cysteinzusatz ruft eine verstärkte Hydrolyse nur bei pH 4, 0 hervor, blieb aber ohne Einfluss auf die Hydrolyse bei pH 7, 0-7, 5. Diese Tatsache spricht für das Vorhandensein der ereptischen and katheptischen Peptonasewirkung in der Lungenmazeration des Schweins, indem die Mazeration auch eine deutliche Dipeptidasewirkung (Diglycinspaltung bei pH 7, 0-7, 5) aufwies.
3) Hier wurde auch ein Beispiel eines kinasefreien, inaktiven Kathepsins angezeigt, das seine Wirkung nur nach der Cysteinaktivierung aufweisen konnte.
4) Schon in einer 0, 001-0, 0002 Mol-Konzentration wirkten Silbernitrat, Kupfersulfat and Sublimat stark hemmend auf die Lungenkathepsinwirkung. Diese hemmende Wirkung wurde durch Cysteinzusatz (z.B. in 0, 03 Mol-Konzentration) aufgehoben. Nickel-, Mangansulfat und Uranylnitrat zeigten nur eine schwache Hemmung, während Eisensalze, sei es nun zweiwertig oder dreiwertig, fast ohne Einfluss blieben. Die Caseinhydrolyse wurde durch Cadmiumsulfat stärker als Gelatinehydrolyse beeinträchtigt.
