Abstract
1) In der vorliegenden Arbeit hat Verf. die Proteolysewirkung der Mazeration der ausgespülten Schweineleber studiert. Die katheptische Witkung derselben trat optimal bei ph 4-4, 5, wie die der gewöhnlichen Mazeration auf. Diese Enzymwirkungen wurden durch Hitze bei 60°C vernichtet.
Durch das Säure-oder Alkali-Verfahren konnte Verf. auch eine Unterscheidung zwischen Katheptase und Ereptase dieser Mazeration ausführen.
2) Den Wasserextrakt dieser Lebergewebe unterzog man der Essigfällung bei ph 4, 5 und teilte ihn durch Zentrifugieren in eine essiglösliche und in eine andere essigunlösliche Fraktion. Diese beiden Fraktionen verhielten sich als Ereptase wie Katheptase aktiv, welche sich aber zuvor als unaktiv erwies und erst nach Cysteinzusatz aktiviert wurde, falls dieselbe von der Ereptase, durch, Digestion bei saurer Reaktion (ph 4, 5 bzw. 6, 4 bei 37°C 15 Std.) getrennt wurde.
3) Ferner extrahierte man den oben beschriebenen in Wasser unlös-lichen Teil der Lebergewebe mit 0, 2%iger Sodalösung und unterwarf diesen Extrakt der Essigfällung bei ph 4, 5.
Diese hier erhaltenen essigfällbaren wie essiglöslichen Teile erwiesen sich auch als ereptisch and katheptisch aktiv.
4) Die Mazeration des Schweinehirns griff bei ph 7, 8 Pepton, Diglycin und Chloracetyl-l-leucin an, nicht aber Chloracetyl-l-phenylalanin, Benzoyl-glycin oder Benzoyldiglycin. Diese Aktivität ähnelt derjenigen der ausgewa-schenen Darmmucosa. Die Hirnkatheptase-Wirkung erwies sich als sehr minderwertig.
