LysMドメインは45-65アミノ酸残基からなり，原核および真核生物由来のリゾチームやキチナーゼ，ペプチダーゼに存在する．また，植物においてLysMドメインは，根粒菌共生に関与するNod Factorや植物病原菌に対する防御応答を引き起こすキチンオリゴ糖エリシターなどを受容する細胞外ドメインとして機能していることが報告されている．しかし，LysMドメインの立体構造の報告例は少なく，これまでそのリガンド認識機構は不明であった．PrChi-A(Pteris ryukyuensis chitinase-A)はシダ植物より単離されたキチナーゼであり，N末端のLysMドメインのタンデムリピート構造とファミリーGH-18触媒ドメインで構成されている．本研究ではPrChi-AのLysMドメインとキチンオリゴ糖との相互作用を解析することにより，LysMドメインのリガンド認識機構を明らかにすることを試みた．ITCによるキチンオリゴ糖の滴定実験の結果，(GlcNAc)3-5はLysMドメインに結合し，その結合のストイキオメトリーは1:1であること，糖鎖の伸長に伴い結合の親和性が増大すること，(GlcNAc)4と(GlcNAc)5に対する結合定数は103 M-1程度であること，結合はエンタルピー駆動型であることがわかった．NMR滴定実験，モデリングおよびドッキングシミュレーションの結果，LysMドメインのリガンド認識部位は，αへリックス1のN末端領域，αへリックス2のC末端領域，βストランド1とαへリックス1の間のループ領域，およびαへリックス2とβストランド2のループ領域で形成される分子表面の浅いクレフトであることがわかった．また，LysM single (Cys60-Lys107) Y72Aの解析の結果，Try72と糖の疎水性相互作用が結合に重要であることが示唆された．
