抄録
DNAは安定な化合物ではあるが、常に様々な環境の変化に曝されており、また、そこに含まれている情報は完全に保全される必要がある。それゆえに、原核生物からヒトに至るまで、いくつものDNA修復機構の存在が知られている。塩基除去修復（BER）は、その内の経路の一つである。BERでは、主にアルキル化や酸化などの損傷を受けた塩基の除去と、それに続く修復が行われている。チミングリコール（Tg）は、BERで除去される代表的な酸化損傷塩基である。Tgを初めに認識し、除去するDNAグリコシラーゼとして、大腸菌のNthとNei、酵母のNtg1とNtg2、哺乳類のNTH1とNEIL1などが知られている。これらは全て、APリアーゼ活性も付随する、2価性のDNAグリコシラーゼとして報告されている。しかし、我々はマウス臓器の核内に、1価性のTg-DNAグリコシラーゼ活性を発見した。
マウス臓器から粗核抽出物を得、CHTセラミックハイドロキシアパタイトType1カラム（BIO-RAD製）クロマトグラフィを行った。得られた各画分の、Tg-DNAグリコシラーゼ活性量とAPリアーゼ活性量を調べたところ、常に後者が少なく、ピークは一致した。上述した通り、現在知られているTg-DNAグリコシラーゼは全て2価性のものであることから、両活性量に差があることは、未知の1価性Tg-DNAグリコシラーゼ活性の存在を意味する。しかし、活性画分前後のNaBH4還元ゲルシフトアッセイを行ったところ、活性ピークと一致する強度を示すバンドが見られた。このことから、追跡している1価性Tg-DNAグリコシラーゼ活性に関わるタンパクには、極めて弱いAPリアーゼ活性が付随している可能性がある。
