抄録
動物や酵母で知られているカルモジュリン依存性プロテインホスファターゼ (PP2B)は、植物では知られておらず、植物におけるカルシウムによるタンパク質脱リン酸化の調節は不明である。ヒメツリガネゴケ（Physcomitrella patens）のDNAライブラリーを35Sラベルしたカルモジュリンでスクリーニングすることによりカルモジュリン結合タンパク質をコードする遺伝子の探索を行ったところ、得られたクローンのひとつ（PCaMPP）がプロテインホスファターゼ2Cと相同性を示した。大腸菌で発現させた組み換えGST-PCaMPPタンパク質は、カルモジュリンセファロースと結合した。GST-PCaMPPはリン酸化ミエリン塩基性タンパク質に対して脱リン酸化活性を示し、この活性はマンガンイオン添加により増大した。また、オカダ酸による活性阻害は受けなかった。GST-PCaMPPは、C末端付近にある塩基性両親媒性アミノ酸配列を含む領域を欠失させることで、カルモジュリン結合能を失うとともに活性が低下した。また、この領域のアミノ酸配列を持つ合成ペプチドは、カルモジュリンとカルシウム依存的に結合した。PCaMPPと相同性の高いはシロイヌナズナゲノムにも存在することから、陸上植物に広く保存されるプロテインホスファターゼであることが推察された。
