抄録
緑色硫黄光合成細菌は膜外アンテナ系としてクロロゾームを持つ。Chlorobium tepidum はクロロゾーム内の色素として バクテリオクロロフィル c を持ち、近年行われたゲノム解析と分子遺伝学的手法からその生合成経路が明らかになりつつある。この経路で BchU は、S-adenosylmethionine (SAM) をメチル基供与体として 20 位をメチル化する酵素（メチル基転移酵素）として同定された。これまでに（バクテリオ）クロロフィル類のメチル基転移酵素の構造学的知見は皆無であり、そのメチル化反応の分子機構は不明である。本研究では構造に基づいた BchU の SAM 依存的メチル化機構の解明を目的とし、この酵素の X 線結晶構造解析を行った。まず大腸菌による大量発現・精製を行い、高純度の BchU を得た。これを結晶化し、SPring-8 の放射光でデータを収集した。解析結果から、BchU はホモダイマーを形成しており、N 末端ドメインがそのダイマー形成に関与していることがわかった。また、C 末端ドメインは典型的なメチル基転移酵素のクラス I モチーフを保持していた。さらに SAM との複合体の構造も決定しており、BchU との結合様式を明らかにすることができた。これらの解析結果に基づき、(バクテリオ) クロロフィル類における SAM 依存的メチル化機構について考察する。
