抄録
フォトトロピン (phot) は植物の青色光受容体の1つで、光屈性や気孔開口、葉緑体光定位運動などの光応答を担っている。Phot分子はN末端側に光受容ドメインとしてFMNを非共有的に結合するLOVドメインを二つ (LOV1, LOV2) とC末端側にSer/Thrキナーゼドメインを持っている。基底状態において主にLOV2がキナーゼ活性を抑制している。FMNが青色光を吸収すると保存されたCysと間に一過的にアダクトを形成し、数秒から数分で基底状態に戻るサイクル的な光反応を示す。アダクトの形成に伴うLOVドメインの構造変化によりキナーゼ活性抑制が解除され活性が上昇し、photの自己リン酸化や基質分子のリン酸化が起きる。その結果、様々な光応答現象が誘発されると考えられている。しかし、LOV2によるキナーゼ活性制御の分子基盤の詳細は解っていない。
本研究ではphot1のLOV2フラビン近傍にあるArg513をLys置換して得られた短寿命光活性化状態をもつphot1 LOV2-キナーゼ変異ぺプチド(R/K)およびその野生型のキナーゼ活性化の青色光照射強度依存性を測定した。野生型は10 μmol m-2 s-1でキナーゼ活性が最大になったのに対して、R/K変異体では200 μmol m-2 s-1の照射によっても僅かなキナーゼ活性上昇しか見られなかった。
