抄録
シアノバクテリアには、ほぼ全長がLuxR型のDNA結合モチーフから成る低分子量転写因子が高度に保存され、それらはC末端に特徴的な3つのシステインを保持している。我々はSynechocystis sp. PCC 6803のLuxR型低分子量転写因子PedRの二量体が、一連の強光応答性遺伝子の発現を、光合成電子伝達活性に依存して調節していることを明らかにした。Pull down法により、PedRと相互作用する因子を探索したところ、チオレドキシンが同定され、さらにin vitro でチオレドキシンがPedRを還元することが確認された。また、チオレドキシンに還元力を供給するフェレドキシン-チオレドキシン還元酵素、またはNADPH-チオレドキシン還元酵素の遺伝子破壊により、強光下でのPedRの構造変化、標的遺伝子の発現変化が失われたことから、in vivo においてもPedRがチオレドキシンより還元力を得ていることが示唆された。現在、チオレドキシンの標的となるシステイン残基を同定するために、3つのシステイン残基をそれぞれセリンに置換したPedRを大腸菌内で大量発現・精製し、チオレドキシンとの相互作用を解析している。
