抄録
Hsp90は、代表的な熱ショックタンパク質の一つである。原核生物を代表する大腸菌のHsp90と、酵母・ヒトなどのHsp90の構造はよく保存されている。一方、真核生物のHsp90が細胞の機能と生存に不可欠であるのに対して、大腸菌Hsp90（HtpG）は生存に必須ではなく、熱誘導されるにもかかわらずhtpG変異株は高温感受性を示さない。枯草菌や歯周病菌などのhtpG変異株の表現型も現れず、基質タンパク質も明らかにされてこなかった。一方、真核生物Hsp90に関しては、100以上もの基質タンパク質が知られ、その主要なものはシグナル伝達に関わるタンパク質で、ステロイド（ホルモン）受容体、転写因子やキナーゼなどが代表的である。真核生物のHsp90は、他のシャペロンやコシャペロン（シャペロン補助因子）等と複合体を形成し、これらのタンパク質と協同して働くことが分かっている。一方、原核生物HtpGのコシャペロンに関する報告は皆無で、単独で働くものと説明されている。我々は、ラン藻のHtpGが、高温等のストレス下で必須の働きをすることや、フィコビリソームのリンカーポリペプチドやウロポルフィリノーゲン脱炭酸酵素を基質とすることなどを初めて明らかにした。さらに、HtpGがDnaK（Hsp70）シャペロン系と協同してシャペロン作用することを見出した。本発表では、これらの結果について紹介する。
