シアノバクテリアThermosynechococcus elongatus BP-1のNADPH thioredoxin reductase Cは2-Cys peroxiredoxinとNADPHによって制御される分子シャペロン活性を持つ

抄録

ペルオキシレドキシンは過酸化物を還元するチオールペルオキシダーゼである。その中でも2-CysペルオキシレドキシンはH₂O₂の細胞内濃度の調節で重要な役割を果たしている分子として注目されている。我々はこれまでに、Thermosynechococcus elongates BP-1においてNADPHチオレドキシンレダクターゼ（NTR）C がNADPHの還元力を2-CysペルオキシレドキシンであるBAS1に供給し、この還元力を使ってBAS1は過酸化物を還元することを示してきた。今回我々はNTRCが分子シャペロン活性を持つことを見出した。BAS1はクエン酸合成酵素（CS）の熱変性凝集を抑制しなかったが、NTRCはCSの熱変性凝集を抑制した。このことからNTRCには分子シャペロン様の活性があることが示された。BAS1とNTRCが共に存在すると、BAS1とNTRCは凝集塊を形成し、CSの熱変性凝集を抑制しなかった。NADPH存在下ではBAS1とNTRCによる凝集塊形成は見られず、NTRC単独の時と同様にCSの凝集を抑制した。さらに一度形成されたNTRCとBAS1による凝集塊はNADPHの添加によって溶解し、CSの熱変性凝集を抑制した。以上の結果よりNTRCの分子シャペロン様活性はBAS1とNADPHによって調節を受けていると考えている。本年会ではそのメカニズムについて議論したい。