解説
酵母に見いだした新規な抗酸化酵素「N-アセチルトランスフェラーゼMpr1」
2015 年 53 巻 3 号 p. 148-155
詳細
2015 年 53 巻 3 号 p. 148-155
微生物から高等生物まで広く存在する「N-アセチルトランスフェラーゼ」は，さまざまな基質をアセチル化することで，多くの重要な細胞機能の制御に関与している．筆者らは，環状の二級アミンであるプロリンアナログ（L-アゼチジン-2-カルボン酸，シス-4-ヒドロキシ-L-プロリン）を基質とする新規のN-アセチルトランスフェラーゼMpr1を酵母Saccharomyces cerevisiaeに見いだした．また，Mpr1がアルギニン合成を亢進することで一酸化窒素の生成を誘導し，酵母の酸化ストレス耐性に寄与する新しいタイプの「抗酸化酵素」であることを明らかにした．さらに，X線結晶構造解析により，Mpr1のユニークな立体構造と反応機構の解明にも成功した．本稿では，Mpr1の分子構造と生理的役割について概説する．また，Mpr1の酵素特性や生理機能に基づく応用研究の成果も紹介する．
