天然のタンパク質の安定性は高くない．他方で，産業利用する場合当該分子の安定性は高い方が望ましく，タンパク質の安定性に関する研究は応用面からも重要である．本稿では溶解性多糖モノオキシゲナーゼ（LPMO）を例に，タンパク質の安定性を調べる実験の実際やタンパク質が立体構造を維持する仕組みについて概説する．LPMOは市販酵素製剤に含まれており，既に産業レベルで利用されている⁽¹⁾．また，安定性の高い変異型が作製され，関連する特許が取得されている⁽²⁾．このような背景から，LPMOはタンパク質の安定性を取上げる際の好個のモデルである．

ヒトの腸内細菌は100兆個⁽¹⁾，体細胞はわずか37兆2千億個⁽²⁾，実にヒト1個体の7割が自身以外の細胞集団（腸内細菌叢）であり，「我々の健康に影響を及ぼさないはずはない．」と指摘されている⁽³⁾．

一方，600を超える数を有する生体内最大の臓器，骨格筋は⁽⁴⁾，体重の4割を占める⁽⁵⁾．動物とは，動かなければ「食」にありつけない従属栄養生物である以上，この骨格筋と上手につきあわなければならない．腸内細菌との共生の視点も含めて，運動が免疫を制御しなければならない生理学的・生物学的意義を一考する．

小胞体におけるジスルフィド結合を伴うタンパク質の立体構造形成，酸化的フォールディングは主にPDIファミリータンパク質によって担われている．PDIファミリータンパク質は複数種類存在するが，それらがなぜ複数種類存在し，どのように酸化的フォールディング反応を行っているのか，作用機構については未解明の部分が多い．また，生理的条件下である溶液中の立体構造情報は作用機構を深く理解するにあたり非常に重要である．筆者らは生化学的手法によりPDIファミリーの機能の解析を行うとともに、小角散乱法による構造解析を進めてきた．それらにより明らかになったPDIファミリーによる協働的なフォールディング反応や機能に相関した構造について解説したい．