植物のstarch synthaseは，デンプン合成においてアミロースならびにアミロペクチンのグルカン鎖伸長を司る酵素であり，その特性はデンプンの微細構造に影響する．本研究では，インゲンマメ(Phaseolus vulgaris L.)種子におけるstarch synthasesの詳細な特性を明らかにするため，starch synthase II(PvSSII-2)をコードするcDNAクローン(pvss22)をreverse transcriptase-mediated PCR(RT-PCR)，5´-rapid amplification of cDNA end(RACE)および3´-RACE法により単離した(Fig. 1)．pvss22 cDNAは，2486 bpよりなり，738アミノ酸残基のオープンリーディングフレームを含んでいた．推定アミノ酸配列は，他の双子葉由来starch synthase IIと高い同一性(58%以上)を示した(Fig. 2)．pvss22転写産物は登熟中期から後期の種子に顕著に蓄積したが，登熟初期および完熟種子や葉では非常に低いレベルで存在した(Fig. 3)．大腸菌で発現させた組換えPvSSII-2タンパク質は，封入体の主要ポリペプチドとして生産された(Fig. 4A)．封入体から抽出したポリペプチドを抗原として，抗体を調製した．この抗体は，登熟および完熟種子のデンプン粒結合画分の少なくとも7種のポリペプチドと反応した(Fig. 4B)．このうち3種のN末端配列を解析したところ，いずれの配列もPvSSII-2の一次構造中に見出された(Fig. 1)．これらのことから，インゲンマメ登熟種子デンプン粒中には，pvss22遺伝子にコードされるN末端領域の異なる複数のisoformsが存在することが明らかとなった．
