抄録
我々はこれまで，CnfUと名付けた蛋白質が鉄硫黄クラスター生合成過程の足場として機能し，フェレドキシン（Fd）や光化学系Iへ鉄硫黄クラスターを供給していることを示してきた(Yabe, et al. Plant Cell, 16, 993-1007)．一方，シロイヌナズナのhcf101変異体は，[2Fe-2S]型のFdは正常であるが，光化学系Iを含む[4Fe-4S]型の鉄硫黄蛋白質が顕著に減少していることが報告されている（Lezhneva, et al. Plant J., 37, 174-85）．CnfU変異体の解析結果とあわせて考えると，HCF101は鉄硫黄クラスター生合成過程においてCnfUの下流で[4Fe-4S]型の鉄硫黄クラスター形成に関わる事が推測される．そこでHCF101蛋白質の生化学的特徴を調べるため，大量発現系を構築し，精製を行ったところ，鉄硫黄クラスター様の補欠分子を保持する状態で精製されてきた．精製蛋白質の還元剤や金属キレーターへの反応性から，保持されている補欠分子属として2種類の異なったものが結合していることが推察された．更に，モデル基質として[4Fe-4S]型のFdのアポ型を用いた鉄硫黄クラスター転移反応再構成実験の結果，HCF101上の鉄硫黄クラスターが転移し，ホロ型の[4Fe-4S]型Fdが生成されることが確認された．このことから，HCF101蛋白質自身が[4Fe-4S]型鉄硫黄クラスターを一過的に保持し，アポ型基質蛋白質へと受け渡しする，足場蛋白質として機能する可能性が示唆された．
