抄録
翻訳の伸長反応は酸化ストレスに対する感受性が高い。我々は、ラン藻Synechocystis sp. PCC 6803のin vitro翻訳系を用いた研究で、翻訳伸長因子EF-Gの酸化が翻訳阻害の要因となることを明らかにしている。本研究では、SynechocystisのEF-G (Slr1463)についてEF-Gの酸化的傷害の分子機構を解析した。過酸化水素の存在下ではEF-Gの機能が阻害され、2つのCys残基が酸化した。この結果から、Cys残基のジスルフィド結合の形成によってEF-Gが不活性化することが示唆された。個々のCys残基をSerに改変したところ、C105S改変タンパク質は過酸化水素による酸化を受けなかった。さらに、この改変EF-Gはあらかじめ過酸化水素で処理しても、翻訳系における機能を維持していた。したがって、Cys105が酸化の標的になっていることが推測された。酸化させたEF-Gにチオレドキシンを加えるとCys残基が還元されたことから、チオレドキシンによるジスルフィド結合の還元が示唆された。以上の結果から、EF-GのCys残基の酸化還元状態が翻訳活性の制御に関与していることが推測される。
