抄録
26Sプロテアソームはユビキチン化タンパクを能動的に分解する巨大タンパク質複合体であり、構成するサブユニットはそれぞれ特異的な機能を有している。これらのサブユニットが相互作用することでプロテアソームは特定のタンパク質を特定の時期に分解するという高度な機能性を確立している。植物では多くの生命現象がユビキチン・プロテアソームシステムにより制御されており、優れた環境適応能力の一翼を担う分子機構であると考えられている。
我々はシロイヌナズナの26SプロテアソームサブユニットAtRPT2aが細胞分裂を伴わないDNA複製であるエンドリデュプリケーション(ERD)による細胞サイズの制御に関与していることを明らかにした。そこで今回ERDのモデル材料であるトライコームを指標としてAtRPT2aの機能を解析した。トライコームは表皮細胞が伸長して形成された1細胞からなる器官であり通常4回のERDを起こし核相32C，分枝3本となる。Atrpt2aでは過剰なERDが起こり64C以上分枝4，5本のトライコームがみられた。そこで4回目のERDが抑制される変異体gl3とAtrpt2aとの二重変異体を作成した。その結果核相がWTと同程度に回復した。このことからAtrpt2aでは3回目以前と4回目以降のERDが過剰に促進されていることが示唆された。現在ERDの抑制に機能するCYCA2;3との関係についても検証中である。
