抄録
Arthrobacter globiformis I42染色体DNA上にコードされたglucodextranase(Fig. 1)下流より，1731 bpのopen reading frameをもつoligo-1,6-glucosidase遺伝子(Fig. 2)を単離した後，pETシステムを用い大腸菌により発現した．本形質転換大腸菌の粗抽出液よりNi-NTAカラムクロマトグラフィーを用い，精製oligo-1,6-glucosidaseを得た(Fig. 3)．得られた精製酵素は，分子量63 kDa，p-nitrophenyl α-D-glucopyranosideに対するKmは1.76 mM，Vmaxは664 U/mgを与え，Bacillus由来のoligo-1,6-glucosidaseと類似の性質を示し，イソマルトースに対するKmは24.1 mM，Vmaxは39 U/mgを与えた．本酵素はBacillus由来のoligo-1,6-glucosidaseと同様に，重合度6以下のα-1,6結合からなるイソマルトオリゴ糖を基質として認識し，重合度7以上の基質には作用しなかった(Fig. 4)．このことはglucodextranaseが主として重合度7以上のα-1,6グルカンを基質として認識することから，glucodextranaseとoligo-1,6-glucosidaseの作用によってArthrobacter globiformis I42はデキストランをグルコースに加水分解し炭素源として用いていることを示唆している．
