抄録
白いんげん豆(Phaseolus vulgayis)由来の蛋白性α-アミラーゼーインヒビターと豚膵臓α-アミラーゼIならびにII との結合反応の熱力学的性質をpH6.9,20～40℃ の間の種々の温度で等温カロリメトリーの手法を用い検討した.正味の結合エンタルピーの決定に際しては緩衝液組成のイオン化熱を補正した.さらに,インヒビター結合の熱力学量を阻害定数の測定値ならびに等温カロリメトリーの結果をもとに,温度の関数として求めた.25℃ での値はα-アミラーゼ1に対してはΔG=-51.8kJmol-1,4H=5.をkJmol-1,dS=0.19kJ K-1 mol-1,ΔCp=-1.18kJ K-1mol-1であり,α-アミラーゼII に対しては4G=-53.9kJmol-1,dH=1.9kJ mol-1,dS=0.19kJ K-1mol-1,ΔCp=-1.25kJ K-1mol-1であった.これらの結果から,他の多くの蛋白質一蛋白質相互作用と同様に,このインヒビターのα-アミラーゼIならびにα-アミラーゼIIに対する特異的結合も疎水的相互作用の寄与が主要なものであると結論した.
