血清蛋白電気泳動において，アルブミン（Alb）の沈降線が陰極側へテーリングすることにより，Alb分画とα1分画が分離不能となる症例を見出し，その原因を明らかにするため検討を行った。免疫固定電気泳動法でモノクローナル蛋白は陰性であったが，免疫電気泳動法では血清蛋白分画検査と同様に陰極側へテーリングするAlbの沈降線が確認された。それと対応するように，IgG，L鎖κ，L鎖λの沈降線でも陽極側へのテーリングが認められた。このことからAlbとIgGが複合体を形成していると考えられたため，Cibacron BlueとプロテインG affinity chromatographyでAlb-IgG複合体を精製して，ドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動とウエスタンブロッティングで分子量を確認したところ，Alb，IgG共に約250 kDa付近の高分子領域でバンドを検出した。また，精製したAlb-IgG複合体を高塩濃度処理することで免疫電気泳動でのテーリングが減弱することから，複合体はイオン結合によって形成されていることが示唆された。以上より，AlbとIgGがイオン結合によって複合体を形成することで血清蛋白分画において患者血清Albが陰極側へテーリングし，アルブミンとα1分画が分離不能となったと考えられた。血清蛋白分画で異常なパターンを呈した際は，免疫電気泳動や免疫固定電気泳動での精査が重要であると言える。
