抄録
コナサナギタケP. farinosusの培養上清からプロテアーゼを精製した．精製したプロテアーゼの活性はセリンプロテアーゼ阻害剤である PMSF, chymostatinやTPCKによって阻害された．本酵素の分子質量はSDS-PAGE から28 kDaであることが分かった．最適 pHと最適温度はそれぞれ pH 8.0と45℃であった．本セリンプロテアーゼをコードする遺伝子のクローニングを行ったところ，成熟酵素部分に相当する遺伝子配列（849 bp）の取得に成功した．このプロテアーゼのアミノ酸配列（283アミノ酸残基）はB. bassianaや M. anisopliae由来のpeptidase S8 familyに属するsubtilisin-タイプの serine endopeptidaseと相同性が見られた．これより，P. farinosus由来の酵素はsubtilisin-タイプ serine endopeptidaseであることが示唆された．
