抄録
マイタケが液体培養液中に生産する主要ラッカーゼアイソザイム（Lac1）をコードするcDNA（lac1 cDNA）のクローニングと解析を行った．lac1 cDNAは21残基のシグナル配列とそれに続く499残基の成熟タンパク質をコードする．
シグナル配列領域を含むlac1 cDNAをPichia pastorisで発現させた結果，培地中に組換えLac1（rLac1）が生産された．培地へのCuSO4の添加はrLac1の活性発現に有効であった．分子量の解析結果から，rLac1が高度にグリコシル化していることが示唆された．また，rLac1をマイタケの培養液から調製したLac1(nLac1)と比較すると，各種基質に対するkcat/Km値は低下したものの，酸性領域や高温度領域における安定性が増強した．さらに，rLac1はnLac1と同様に各種合成色素に対する高い分解能を示した．以上の結果から，rLac1の応用面におけるより高い有効性が示された．
