抄録
コナサナギタケPaecilomyces farinosusの培養上清からプロテアーゼを部分精製した．精製したプロテアーゼの活性はセリンプロテアーゼ阻害剤である PMSF, SBTI, aprotininや leupeptinによって阻害された．本酵素の分子質量はSDS-PAGE から33 kDaであることが分かった．最適 pHと最適温度はそれぞれ pH 8.0と45℃であった．N-末端アミノ酸配列解析から，本酵素はAspergillus nidulansやDrosophila erecta由来のpeptidase S1 familyに属する トリプシン様セリンエンドペプチダーゼと相同性が見られた．これより，P. farinosus由来の酵素はトリプシン様セリンエンドペプチダーゼであることが明ら
