コナサナギタケ
Paecilomyces farinosusの培養上清からプロテアーゼを部分精製した.精製したプロテアーゼの活性はセリンプロテアーゼ阻害剤である PMSF, SBTI, aprotininや leupeptinによって阻害された.本酵素の分子質量はSDS-PAGE から33 kDaであることが分かった.最適 pHと最適温度はそれぞれ pH 8.0と45℃であった.N-末端アミノ酸配列解析から,本酵素は
Aspergillus nidulansや
Drosophila erecta由来のpeptidase S1 familyに属する トリプシン様セリンエンドペプチダーゼと相同性が見られた.これより,
P. farinosus由来の酵素はトリプシン様セリンエンドペプチダーゼであることが明ら
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